Nombre:
Victoria Cristina Guixé Leguía.
Grado:
Doctora en Ciencias, Universidad de Chile, 1985
Tema investigación o interés (inglés y castellano 150 a 300 palabras):
Bioquímica
Estructura de proteínas, Evolución de proteínas, Enzimología, Proteínas termófilas.
Nuestra línea de investigación se enmarca dentro de la disciplina llamada Enzimología Genómica y tiene como objetivo conocer los rasgos estructurales asociados a la función en enzimas de la Superfamilia Riboquinasa. La Superfamilia Riboquinasa es un caso especial de quinasas que presentan el plegamiento Rossmann (plegamiento de unión a nucleótidos), ya que en ellas el ATP no se une en el sitio usual del nucleótido, sino que en dicha posición se une el sustrato azúcar. Existen cualitativamente tres clases de variaciones fundamentales en el plegamiento de la Superfamilia Riboquinasa; quinasas con dominio menor, quinasas sin dominio menor y quinasas dependientes de ADP.
Nuestro grupo de investigación estudia los rasgos estructurales y funcionales conservados en el mecanismo de reacción de tres miembros de la Superfamilia Riboquinasa: piridoxal quinasa riboquinasa y glucoquinasa ADP-dependiente, así como las propiedades de especificidad de sustrato en el sitio de unión del nucleótido, todo esto en el contexto de su relación filogenética. La elección de estas enzimas se basa en que cada una de ellas representa una de las tres clases de variaciones fundamentales en el plegamiento de la Superfamilia Riboquinasa y cada una, también, constituye un ejemplo distinto dentro de las posibles rutas de cambio evolutivo de la superfamilia. De particular interés en nuestro laboratorio es el estudio de las quinasas (glucoquinasas y fosfofructoquinasas) dependientes de ADP, las que son proteínas hipertermófilas.
Lista de publicaciones de los últimos cinco años:
Cabrera, R., Fischer, H., Trapani, S., Craievich, A. F., Garrat, R. C., Guixé,V. y Babul, J. (2003) Domain motions and quaternary packing of phosphofructokinase-2 from Escherichia coli studied by Small Angle X-ray Scattering and Homology Modeling. J. Biol. Chem. 278, 12913-12919.
Baez, M., Rodríguez, P. H., Babul, J. and Guixé V. (2003) Structural and functional roles of cysteines 238 and 295 in Escherichia coli phosphofructokinase-2. Biochem. J. 376, 277-283.
Caniuguir A., Cabrera R., Baez M., Vásquez C., Babul J., Guixé V. (2005)
“Role of Cys-295 on subunit interactions and allosteric regulation of phosphofructokinase-2 from Escherichia coli” FEBS Letters 579: 2313 – 2318.
Cabrera R., Caniuguir A., Ambrosio A. L. B., Guixé V., Garratt R. C., Babul J. (2006)
“Crystallization and preliminary crystallographic analysis of the tetrameric form of phosphofructokinase-2 from Escherichia coli, a member of the ribokinase family”
Acta Cryst. F62: 935 – 937.
Rafael E. Parducci, Ricardo Cabrera, Mauricio Baez, and Victoria Guixé (2006)
“Evidence for a Catalytic Mg2+ Ion and Effect of Phosphate on the Activity of Escherichia coli Phosphofructokinase-2: Regulatory Properties of a Ribokinase Family Member”. Biochemistry 45, 9291-9299.
Mauricio Baez, Ricardo Cabrera, Victoria Guixé and Jorge Babul (2007)
“Unfolding pathway of the dimeric and tetrameric forms of phosphofructokinase-2 from Escherichia coli”
Biochemistry, 46, 6141-6148.
Merino, F. y Guixé, V. (2008) Specificity evolution of the ADP-dependent sugar kinase family. In silico studies of the Glucokinase/Phosphofructokinase bifunctional enzyme from Methanocaldococcus jannaschii FEBS Journal 275, 4033-4044.
Ricardo Cabrera; Andre Ambrosio; Richard C Garrat; Victoria Guixé;Jorge Babul. (2008) Crystallographic Structure of Phosphofructokinase-2 from Escherichia coli in Complex with Two ATP Molecules. Implications for Substrate Inhibition. J. Mol. Biol. 383, 588-602.
Victoria Guixé; Felipe Merino (2009) The ADP-dependent sugar kinase family. Kinetic and evolutionary aspects IUBMB Life (enviado a publicación) review solicitado por invitación.
Proyectos de investigación en curso (jerarquía y relevancia según criterio del investigador, título y fuente de financiamiento):
“Filogenia, mecanismo catalitico y especificidad de sustrato en enzimas de la superfamilia riboquinasa. Implicaciones para la evolución de la superfamilia”
FONDECYT
Investigadora responsable: Prof. Victoria Guixé L.
Co-investigador: Prof. Jorge Babul C.
Colaborador: Prof. Ricardo Cabrera P.
Duración: 2007 – 2011
A COMPREHENSIVE MODEL FOR THE MECHANISM OF ALLOSTERIC REGULATION OF E. COLI PHOSPHOFRUCTOKINASE-2. INTEGRATION OF KINETIC, STRUCTURAL, DYNAMIC AND MECHANIC ASPECTS.
FONDECYT
Investigador responsable: Prof. Jorge Babul
Co-investigador: Prof. Victoria Guixé, Prof. Ricardo Cabrera
Duración: 2009-2012. |
